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jueves, 16 de diciembre de 2010

Proteínas

Proteínas

-Concepto e importancia biológica:

Proteos(muchas formas,que pueden formar proteinas)
Emitológicamente
Proteiros=1º
Las proteinas son cuantitativamente más de la mitad de los seres vivos(+50% peso seco)
Realizan muchas funciones:
-Catalizadores(enzimas)
-Reguladoras(hormonas)
-Movimiento(musculo)
-Estructural(peloo)
Defensiva(anticuerpos)
Transporte(hemoglobina)

Son polimeros de monomeros distintos.Porque existen 20 aminoacidos diferentes.
Presentan secuencias, orden de aminoácidos (información)que determina la forma de la proteina y la funciíon.
Polímero lineales de aminoácidos forman unas moléculas enormes,macromoléculas,que tienen unos pesos enormes,son moléculas bastante compleja.
Se montan y desmontan con mucha facilidad.Una de las característica de los seres vivos en la materia viva(renovación)

Proteina Polipeptidos(cadenas de + de 10 aminoácidos)
Hidrolisis
Polipeptidos Peptidos 20 aminoácidos distintos

-Aminoácidos:
Son los monómeros de las proteinas.Todos tienen en común esta parte de la molécula.



Ese carbono central es el carbono Alfa y está rodeado de un amino, un ácidos, un hidrógeno y un radical o resto.

Propiedades de los aminoácidos.
-Carácter ácido/básico.
Esto quiere decir que se comportan como ácidos a PH básicos y como base a PH ácido.

Curva de titulación de un aminoácido : alanina
PK--->el valor de PH en el que la mitad están disociados y la mitad sin disociar.



Si cambia el PH cambia las cargas eléctricas de los aminoácidos.

-Son polares--->porque tiene un grupo amino y un grupo ácido --->son solubles en agua -->son cristalizables-->tienen un alto punto de fusión (como el agua) -->líquido a sólido fácilmente.

-Isomería espacial y óptica(por los carbono asimétricos)
El carbono Alfa es un carbono asimétrico (cuatro sustituyentes distintos)

Isomería óptica-->desvía la luz polarizada(destrojio,levojilo)
solamente hay un aminoácido que no presenta isomería espacial:
GLICOLA

COOH
|
NH2- C -H
|
H ---->no presenta ni isomería espacial ni óptica.

Clasificación de lo aminoácidos

Se clasifican según su resto a PH7 y esto priduce 3 columnas:
Aa apolares Polar sin carga Polar con carga - Polar con carga +
-Prolina(grupo amino -Cisteína(azufre) -ácidos aspártico -lisina
ciclado) -ácido glutámico -Argina
-Fenilalanina -Histidina
-Tristófano
-Tirosina

Enlace peptídico
Es el enlace que une a los aminoácidosSe establece entre un ácido y un amino dando lugar a:

El primer aminoácido de la cadena tiene el amino libre y el último de la cadena tiene el grupo ácido libre. Los átomos petídicos tienen que estar necesariamente en el mismo plano.



-C=N-
| --->enlace doble
OH
El giro que más influencia tiene es el del carbono Alfa que al girar arrastra el resto y determina la forma de la proteína.

El enlace peptídico es un enlace resonante.
O OH
|| |
-C-N- -C = N-
|
H

Deben compartir electrones que les hace estar en el mismo plano. No pueden girar, los demás sí, especialmente importante el giro Alfa (arrastrar)que determina las estructuras de las proteínas.
Al formarse enlaces peptídicos, se produce una ñínea quebrada de los átomos peptídicos y de los carbones Alfa en el que los restosquedan alternativamente hacia arriba y abajo haciendo una línea quebrada.

Estructura de las proteínas
Aminoácido con enlace peptídico. Dipeptídico(2-10), polipeptídico(+ de 10 Aa). Una proteína está formada por 1 o más polipéptidos.

Estructura primaria
Cada proteína formada por ciertos aminoácidos en un determinado orden: secuencia de aminoácidos. Esta secuencia de Aa es caraterística de cada proteína, es específica de cada proteína. Esta sería su estructura primaria. Línea quebrada por átomos peptídicos y los carbonos Alfa en la que los restos se alterna hacia arriba y hacia abajo.
La estructura primaria determina el resto de estructuras (y su función) y sus propiedades. Como por ejemplo la especifidad de especies.

Especifidad de especies: una msima proteína determina las diferentes estructuras en las distintas especies.
La hemoglobina humana no tiene la misma función que la hemoglobina de vaca, por ejemplo.
Los aminoácidos esenciales son esenciales para la función o para la estructura de la proteína , no varían a lo largo de la evolución.
El resto de los aminoácidos son los que varían de una especie a otra.
En conclusión desde el punto de vista de la estructura, la estructura en la proteína es extendida. Cuando se conoció la primera estructura, se supuso que como era extendida todas las proteínas eran extendidas, osea , no presentaba más estructuras.

Disfracción de Rayos X.

Presentan una forma tridimensional, una forma espacial que es lo que se llama ESTADO NATIVO(forma de la proteína). Es el estado que presenta más enlaces ,más estable,con menos energía libre. Este estado es el resultado de varios niveles estructurales y todos dependientes de la estructura primaria. Así, todas las proteínas presentan también una estructura secundaria.

Estructura secundaria
Primera estructura secundaria:
Todas las estructuras secundarias son el resultado del giro de carbono Alfa Hélice. La estructura Alfa Hélice se forma al girar los carbonos Alfa en hélice alrededor de un eje imaginario. Este giro es de 3,6 aminoácidos por vuelta.
Esto pasa porque el aminoácido que está en el carbono 1queda enfrentado con el aminoácido 5 quedando enfrentados en posición geométrica correcta.(distancia y orientación correcta para formar puentes de hidrógeno)

Puentes de hidrógeno intracatenario.(dentro de la cadena)
Estos puentes de hidrógeno son los que mantienen el Alfa Hélice. Siempre es 3,6 porque cada 4 aminoácidos crea puentes de hidrógeno (más enlaces) y , por tanto, más largo. Los restos quedan hacia fuera de la hélice.

Segunda estructura secundaria:
Otro tipo de estructura secundaria. Carbono Alfa actúa como punto de plegamiento. Los puentes de hidrógeno también se producen aquí pero son intercatenarios(entre cadenas)

Tercera estructura secundaria:
Triple hélice colágeno. También forma hélice sólo que el colágeno en la estructura primaria del colágeno abundan la prolina y la hidroxiprolina (son aminoácidos con grupo amino ácido, carece de hidrógeno para formar puentes de hidrógeno)
No se forman puentes de hidrógeno intracatenarios y se forma una hélice extendida con puentes intercatenarios (como una cuerda de tres cabos)

Estrutura secundaria NO pura:
No están ni completamente estructurada ni de un sólo tipo.
Por ejemplo:
Alfa Hélice +discontinuidades(no tiene estructura secundaria)+Beta Hoja plegada.
Este conjunto de estructura secundaria y de su discontinuidades constituyen el estado nativo, es decir, la estructura terciaria.


Estructura terciaria
Conjunto de estructura secundarias y discontinuidades(rotura de estructura secundaria)
Las causas de las discontinuidades --->prolina e hidroxiprolina que rompen la estructura secundaria porque no forman puentes de hidrógeno (amino ciclado)
Lo mismo ocurre con los aminoácidos que tienen restos apolares hidrófobos(huyen del agua) que se introducen dentro de la estructura secundaria (huyen del agua, buscan un ambiente lipófilo del interior). Producen discontinuidad en la estructura secundaria especialmente si además son voluminosas--->fenilalanina y trstófano.


También produce discontinuidad aminoácidos cercanos con cargas iguales o distintas.
Las cargas distintas se unen y las cargas iguales se repelan-->discontinuidad. Esto hace que se rompa la estructura secundaria.
La Cisteína tiene un grupo SH. Si dos Cysteinas se encuentran enfrentadas en la posición geométrica correcta, se forma un puente de disulfuro entre ella que provoca discontinuidad y que también rompen la estructura secundaria.

Si sólo tiene estructura terciaria, este es su estado nativo.
Si imaginamos una estructura terciaria en la que hay zonas en las que la parte de la estructura secundaria se une con otra estructura secundaria (enlaces nuevos)
La estructura terciaria se mantiene gracias a unos enlaces nuevos resultantes de la forma de la proteína. Encontramos distintos enlaces:

Interacciones eléctricas entre cargas permanentes.
  • Aminoácidos con cargas distintas llamadas interacciones crónicas[aminoácidos ácido con base (carga positiva y carga negativa)]
  • Puentes de hidrógeno H/O/N átomos electronegativos cargados.
  • Fuerzas de VAN DER WALLS (atracciones eléctricas entre cargas fluctuantes)
    Se producían entre hidrocarburos, anillos muchos dobles enlaces comparten muchos electrones--->muchos electrones libres--->cargas fluctuantes
  • Interacciones hidrofóbicas:
    Los restos apolares se introducen hacia dentro de la cadena por hidrófobos y se unen entre sí por ser lipófilos.
Todos estos enlaces son débiles pero como son números permiten sostener la estructura terciaria.
Además de los enlaces, hay enlaces fuertes llamados puentes de disulfuro que son enlaces covalentes de cisteínas.
ALGUNAS proteínas presentan estructura cuaternaria, cuando la tienen, este es su estado nativo (su fórmula). Son aquellas proteínas con subunidades, como la hemoglobina.
4subunidades con estructura terciaria:

Estructura cuaternaria
Es la unión de subunidades con estructura terciaria. Los enlaces en la estructura cuaternaria aparecen a unirse la subunidad. En la estructura cuaternaria ocurre lo mismo que en la estructura terciaria(puentes de hidrógeno,etc)excepto con los puentes de disulfuro. Todos estos enlaces son débiles.

Relación entre estructura y función
Los enlaces que mantienen el estado nativo son débiles y se modifican según el ambiente , pero también según la función. La función depende de la estructura que determina que ciertos restos en superficie sean capaces de interaccionar débilmente con un ligando (Encima-Sustrato, Hb-O2, antígenos-anticuerpos..)para unirse a él y otras interacciones para realizar su función.
Los aminoácidos catalíticos (sólo para las enzimas) no tienen que estar necesariamente seguidos en la cadena juntos por la forma de la proteína y en un surco. Este surco en la superficie de la proteína se denomina Centro Activo (donde va a parar el sustrato)

Propiedades de la proteína
-Solubilidad en agua
Son relativamente solubles porque 2/3 aminoácidos que tienen resto son más o menos polares. Las proteínas también tienen un tamaño muy grande--->no disoluciones(disolución y dispersiones)sino dispersiones coloidales,

-Especifidad
La misma proteína es distinta entre distintas especies y también distinta entre individuos. Esto se debe a que en una proteína hay una serie de aminoácidos esenciales catalíticos o de unión -recuerda sólo para enzimas-. Estos aminoácidos esenciales no cambian nunca ni en especies ni en individuos. Cambian las de relleno de 350 aminoácidos--->50 no cambian.
300 combinaciones 20300
Son tantas las combinaciones distintas que lo extraño serían que fueran iguales.

Proteína específica
  • de especie
  • de individuo


Aminoácidos esenciales
  • los de unión
  • los de reacción
  • los que mantienen el estado nativo
Aminoácidos no esenciales--->todos los demás.
Varían porque caben tantas combinaciones que lo difícil sería que dos proteínas sean iguales.

350 aminoácidos
  • 50 son esenciales
  • 300 no esenciales

El sistema inmune conoce nuestra estructura primaria de nuestras proteínas, reconoce lo extraño y repuesta inmunitaria.
Respuesta inmunitaria
  • infecciones
  • rechaza órganos trasplantados
  • transfusión sanguínea errónea

Cuando un aminoácido esencial cambia significa que existe una enfermedad que es producida por mutación ,por ejemplo, anemia falciforme. Los glóbulos rojo normales tienen forma de disco dicóncavo. En la anemia fasciforme lo que ocurre es que ocurre un cambio en un aminoácido esencial po uno neutro (ácido glutamínico-->valina). El cambio de la estructura primaria afecta a la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Como los glóbulos rojos contienen hemoglobina al cambiar la estructura primaria afecta a los glóbulos rojos haciendo que tenga forma de media luna. Esto hace que el oxígeno baje y produce anemia(falta de glóbulos rojos). Esta anemia es parniciosa. Todos los glóbulos rojos van al vazo para ser destruídos y como tienen forma de media luna, todos son destruídos.

Desnaturalización y renaturalización
El estado nativo se adquiere espontáneamente. Depende de la estructura primaria y se mantiene por enlaces débiles. Como se mantiene por enlaces débiles, fácilmente se pierde o se altera.
Si la proteína en su estado terciario aumenta o baja el PH , la temperatura aumenta, se añade detergente sol, se produce la DESNATURALIZACIÓN, pierde forma (estado nativo), su función y sus propiedades.
Cuando están denaturalizados son solubles y esto hace que precipite.
Es soluble porque los restos quedan expuestos y la cadena queda extendida por lo que son apolares y cambia el tamaño (extendido). Al ser apolar y de gran tamaño, es insoluble ya que para ser solubles tiene que ser polar y de pequeño tamaño.
Esta desnaturalización ha sido suave. Si es suave y vuelve a producirse los mismo cambios que antes, es decir, se le se vuelven las mismas condiciones,la proteína recupera su estado nativo. A esto se le denomina RENATURALIZACIÓN REVERSIBLE.
Si en lugar de devolverle las condiciones, los cambio a más, es decir, le echo más sal o el aumento el PH, se pierde la estructura primaria, es decir, se produce hidrólisis------>DESNATURALIZACIÓN NO REVERSIBLE.

Clasificación y funciones de las proteínas
-en cuanto a su composición : haloproteínas(formadas sólo por aminoácidos)
-en cuanto a su forma: tienen forma globular(albúminas y globulinas)
Las albúminas transportan sustancias en sangre y las globulinas hemoglobina.
Tienen forma fribrosa:
-queratina-->cisteína(pelo,uñas,piel,etc.)
-miosina-->forma parte de los músculos
-colágeno--->conjuntivo que hay bajo la piel;da consistencia.
-proteína antiestiramiento-->tejido óseo,cartilaginoso.

  • Heteroproteínas(aminoácidos + otras sustancias no proteicas)
Esa sustancia no proteica se le llama grupo protésticos (prótesis-->ayuda).
En las heteroproteínas el grupo protéstico es el que realiza la función y no la propia proteína. La cadena de aminoácido aporta ambiente adecuado para que funciones el grupo protéstico.
La unión entre un grupo protéstico y al proteína es permanente y fuerte y en cuanto a las coenzimas , la unión no es ni fuerte ni permanente.
  • Las Glucoproteínas (son glúcidos)
Se encuntran en las membranas donde se producen las señales de indentificación celular.(antígenos y algunos anticuerpos)inmunoglobulinas(mucina-->mocos)

  • La fosfoproteína(PO4H3)
-caseína leche.
-ovoalbumina.

  • La cromoproteína (proteína con color) anillo tetrapirróico.



El anillo pirróico al temer mucho dobles enlaces, les da color. Son resonantes porque hay muchos electrones compartidos y al tener muchos electrones libres, captan y ceden fácilmente.(cadenas transportadoras de electrones)y además absorben energía(pigmentos fotosintéticos).

clorofila(pigmentos fotosintéticos).
citocromos(cadena transportadora de electrtrones).

Si el metal que se encuentra en los anillos en el hierro-->hemoglobina,si es magnesio--->clorofila.

  • Nucleoproteínas(ácidos nucleicos +proteínas)
Los ácidos nucleicos son los grupos protéicos. Los cromosomas y los ribosomas están formados por nucleoproteínas que también constituyen la cromatina.

-en cuanto a su función.
Sería más fácil preguntarse qué no hacen pero vamos a decir precisamente lo que hacen.
-catalizadores-->aceleran las reacciones.(enzimas)
-reguladoras-->modifican la intensidad metabólica(hormonas de insulina y de crecimiento)
-movimiento-->muscular(actina y miosina)
-defensivas-->anticuerpos del sistema inmunitario.
-transporte-->hemoglobina+mioglobina.
-estructural-->pelo,uñas,cilios,flagelos de la membrana.

1 comentario:

  1. Hay que mejorarlos. Tus apuntes me parecen algo superficiales, con lagunas y cosas que quedan en el aire. Debes aprender a complementar el texto y las actividades con imágenes, videos, enlaces …. como permite el blog, que ilustren, complementen y mejoren gráficamente tus apuntes y ejercicios. Por cierto no recuerdo haber dicho que deban aparecer aquí los apuntes, aunque no está mal que estén si no te causan demasiado trabajo añadido.

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